新的同分异构体分离方法为蛋白质氧化研究带来了福音

时间:2020-04-19 17:36 来源:seo 作者:杏鑫 点击量:

新的同分异构体分离方法为蛋白质氧化研究带来了福音

蛋白质是由长链氨基酸组成的,大多数蛋白质含有一种或多种含硫氨基酸蛋氨酸。甲硫氨酸中硫原子的氧化是一种重要的生物分子反应,根据环境和所涉及的蛋白质,它可以产生广泛的生物后果。

有趣的是,甲硫氨酸的硫氧化可以产生两个不同版本的氧化分子(甲硫氨酸亚砜),只是其原子的三维空间排列不同。这两个版本被称为立体异构体(或者更准确地说是非对映体,它们是非镜像立体异构体)。研究硫氧化生物学效应的研究人员希望能够分离这两种立体异构体,但这一直是非常困难的。

现在,加州大学圣克鲁斯分校的化学家们已经报道了一种分离蛋氨酸亚砜非对映体的新方法,这为研究它们在生物过程中的作用开辟了新的机会。他们在4月6日发表于欧洲《化学》杂志上的一篇论文中报告说,这两种立体异构体的纯度都超过了99%。

该研究的第一作者、加州大学圣克鲁兹分校的化学和生物化学助理教授杰弗格尼杰·拉斯卡托夫(Jevgenij Raskatov)说:“几十年来,由于缺乏对这些试剂的有效利用,蛋氨酸氧化领域一直受到阻碍,我们相信这将是一个巨大的进步。”

拉斯卡托夫的实验室与加州理工学院(California Institute of Technology)的研究人员合作完成了这篇论文,并登上了《华尔街日报》的封面。拉斯卡托夫说,他已经从该领域的其他研究人员那里听说,他们对这种新方法很感兴趣。

拉斯卡托夫的团队使用了一种被称为超临界流体色谱的高级色谱技术来纯化甲硫氨酸亚砜立体异构体。超临界流体具有气体和液体的双重性质,在色谱分析中具有重要的应用价值。研究人员还利用x射线晶体学分析了纯化后的立体异构体的结构,证实了它们具有显著的立体化学稳定性。

除了拉斯卡托夫,论文的合著者还包括加州理工学院的斯科特?维吉尔和劳伦斯?亨林,以及加州大学圣克鲁兹分校的李晓伟、陈佳、阿里尔?库恩和亚历杭德罗?福利。

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